ミオシンは骨格筋細胞から収縮を担うタンパク質として発見され、古くから多くの研究がなされてきました。ミオシンはATPを加水分解して得たエネルギーを、アクチンフィラメントを動かす運動に変換することができます。私たちの身体を作っているほとんどの細胞には、非筋細胞ミオシンII (以後、ミオシンII)と呼ばれる骨格筋細胞のミオシンとは異なるミオシンが存在し、細胞遊走や細胞質分裂等の細胞運動において中心的な役割を担っています。ミオシンIIは筋肉のミオシンと同様に単独では働けず、会合してフィラメントを形成して始めて機能することができます。筋肉のミオシンが常にフィラメントを形成しているのに対し、ミオシンIIは細胞内で必要な時に必要な場所で会合してフィラメントを形成します。その場所で膜にアンカーされているアクチンフィラメントを動かすことにより、細胞の形態を変えることができます。図「細胞内収縮装置の形成領域」参照。細胞運動は細胞の局所的な形態変化であると捉えることもできます。また、変化した細胞の形態を維持し続けることも、それぞれの細胞が正常に働くために必要なミオシンIIとアクチンの重要な機能であると考えられます。脊椎動物の細胞には、３種類のミオシンIIアイソフォームが存在しますが、それらの機能の違いは良くわかっていません。図「遊走中の正常線維芽細胞におけるミオシンIIAとミオシンIIBの局在」参照。私達のグループはそれらの生理機能を明らかにすることから、複雑な細胞形態の変化と維持の分子機構を理解できればと考えて、研究に励んでおります。近年技術的進歩の著しい細胞生物学的な手法を取り入れながら、"細胞を試験管に見立てたタンパク質化学"と呼べるような研究を目指しています。